蛋白質的變性

 

 

當蛋白質溶液,例如卵白蛋白,慢慢加熱到大約6070℃時,溶液會慢慢變成雲狀的黏稠凝固物,這是一種常常可以見到的過程,煎荷包蛋時就可以看到。蛋白部分含有白蛋白(albumin),遇到熱會凝固成白色的固體,當蛋白已經被熱凝固之後,即使它冷卻也不會再還原成未加熱時的澄清液體,所以加熱卵白蛋白會使其性質改變,這個反應是不可逆的。這種加熱產生的效應也會發生在其他的球狀蛋白身上,不論它們的大小或是生物功能為何,但是真正發生變化的溫度,隨蛋白質不同而不同。加熱所產生蛋白質的改變,是一種變性(denaturation),自然狀態的蛋白質稱為天然蛋白(native proteins);改變之後稱為變性的蛋白質(denatured proteins)

 

蛋白質變性的第二個結果是:蛋白質幾乎都會失去它的生物活性。因此當酶的水溶液被加熱至沸點,經過數分鐘的冷卻,它通常會變成不可溶解,而且不再具有催化反應的功能。蛋白質變性不只會由加熱引起,也會因為極端的pH值(強酸或強鹼)而發生。蛋白質暴露於混合的有機溶劑,如乙醇、丙酮及某些溶劑(如尿素)、清潔劑,甚至只是將蛋白質溶液劇烈搖動直到起泡,都會引發它的變性。事實上,直接試驗顯示,當蛋白質進行變性時,多胜鏈的共價鍵並沒有斷裂,所以蛋白質的特殊胺基酸序列,在變性之後仍然完整存在。雖然如此,但是大部分蛋白質的生物活性都已經喪失。由此可知,蛋白質生物活性的決定,不只在於胺基酸序列而已,尚有其它的因素。

 

蛋白質在它們的一級骨架結構之外,還有更複雜的結構。簡言之,天然蛋白質共價鍵連結的多胜鏈,以三度空間折疊,每種蛋白質都有特殊的折疊方式,鏈折疊的特殊狀態,賦予每種蛋白質特殊的生物功能。當蛋白質變性時,其多胜鏈特殊的三度空間排列瓦解,並展開任意的結構,但是並不破壞共價鏈的骨架結構,所以天然蛋白質分子是非常脆弱的,而且很容易被熱或其他看似溫和的處理所破壞。當我們想要將蛋白質分離或純化,方便研究它們的生物作用時,必須小心處理,以免使蛋白質變性。

 

 

 

 

    參考資料: 魏耀揮等譯   生物化學原理  p124~125     國立編譯館   (1986)

 

整理: 黃信明